Indhold

• proteoglycaner

  
  

  Proteoglycaner er proteiner, der er stærkt glycosyleret. Den basiske proteoglycan-enhed består af et "kerneprotein" med en eller flere kovalent bundne glycosaminoglycan (GAG) kæder. Fastgørelsespunktet er en serin (Ser) rest, hvortil glycosaminoglycan er forbundet sammen gennem en tetrasaccharidbro (for eksempel chondroitinsulfat-GlcA-Gal-Gal-Xyl-PROTEIN). Ser-resten er generelt i sekvensen -Ser-Gly-X-Gly- (hvor X kan være en hvilken som helst aminosyrerest, men prolin), skønt ikke alle proteiner med denne sekvens har en knyttet glycosaminoglycan. Kæderne er lange, lineære kulhydratpolymerer, der er negativt ladede under fysiologiske forhold på grund af forekomsten af ​​sulfat- og uronsyregrupper. Proteoglykaner forekommer i bindevævet.

• glycoprotein

  Glycoproteiner er proteiner, der indeholder oligosaccharidkæder (glykaner), der er kovalent bundet til aminosyresidekæder. Carbohydratet er bundet til proteinet i en cotranslational eller posttranslational modifikation. Denne proces er kendt som glycosylering. Sekreterede ekstracellulære proteiner glycosyleres ofte. I proteiner, der har segmenter, der strækker sig ekstracellulært, glycosyleres de ekstracellulære segmenter også ofte. Glycoproteiner er også ofte vigtige integrerede membranproteiner, hvor de spiller en rolle i celle-celle-interaktioner. Det er vigtigt at skelne endoplasmatisk retikulumbaseret glycosylering af det sekretoriske system fra reversibel cytosolisk-nukleær glycosylering. Glycoproteiner i cytosol og kerne kan modificeres gennem den reversible tilsætning af en enkelt GlcNAc-rest, der betragtes som gensidig for phosphorylering, og funktionerne af disse er sandsynligvis en yderligere reguleringsmekanisme, der kontrollerer phosphorylationsbaseret signalering. I modsætning hertil kan klassisk sekretorisk glycosylering være strukturelt vigtig. F.eks. Kan inhibering af asparaginbundet, dvs. N-bundet, glycosylering forhindre korrekt glycoprotein-foldning, og fuld inhibering kan være toksisk for en individuel celle. I modsætning hertil kan forstyrrelse af glycanbehandling (enzymatisk fjernelse / tilsætning af kulhydratrester til glycan), der forekommer i både det endoplastiske retikulum og Golgi-apparatet, anvendes til isolerede celler (som bevis ved overlevelse med glycosidinhibitorer), men kan føre til mennesker sygdom (medfødte lidelser i glykosylering) og kan være dødbringende i dyremodeller. Det er derfor sandsynligt, at den fine bearbejdning af glycaner er vigtig for endogen funktionalitet, såsom cellehandel, men at dette sandsynligvis har været sekundært for dets rolle i værts-patogen-interaktioner. Et berømt eksempel på denne sidstnævnte effekt er ABO-blodgruppesystemet.

  
  

• Proteoglycans (substantiv)

  flertal af proteoglycan

• Glycoprotein (substantiv)

  Et protein med kovalent bundne kulhydrater.

• Glycoprotein (substantiv)

  en hvilken som helst af en klasse proteiner, der har kulhydratgrupper bundet til polypeptidkæden.

• Glycoprotein (substantiv)

  et konjugeret protein med en kulhydratkomponent